酵素は実際どのように見えるのでしょうか？

酵素はアミノ酸から構築されている触媒活性のある多機能タンパク質である。 タンパク質の一次構造はアミノ酸配列ですが、三次構造（図1）はポリペプチド鎖のグローバルな空間構造です。 この空間構造が、結合機構といわゆる活性中心での触媒反応を担っている。 触媒領域には、さまざまな数の活性アミノ酸残基と、部分的に（常にではない）いわゆる補酵素が含まれている。 酵素は、例えば、酸塩基反応を触媒したり、共有結合を開いたり閉じたり、静電的な相互作用を展開したりすることができる。 このため、酵素は非常に広い範囲の反応を触媒することができる。 そのため、国際生化学分子生物学連合（IUBMB）は、酵素をその反応の種類によって分類している。 実際、この分類には7つの主要な酵素クラスがあり、ECクラスでグループ化されている：

生体触媒としての酵素は、穏やかな反応条件、生分解性、高い選択性、したがって副生成物が少ないなど、持続可能な化学産業にとっていくつかの利点を提供するものです。 すでに食品、繊維、洗浄剤、化学、製薬などの分野で広く利用されている。 これらの産業分野では、持続可能性を高めるために、独自の特性を持つ新しい酵素が常に求められています。

酵素の可能性とSUSBINDへの応用

酵素は多くの異なる反応を触媒することができる。 そのため、様々な産業分野で利用できる大きな可能性を持っていると考えられる。 また、酵素の機能に関する知識が深まり、その結果、酵素の工学的な最適化が可能になれば、酵素を用いた経済的なプロセスのさらなる確立に貢献することになる。 SUSBINDでは、さまざまなECクラスから酵素が選択されます。 これらの酵素は、例えば、脂質の修飾に適用され、タンパク質工学によってさらに最適化されるであろう。

Dr.-Ing. Fabian Haitz,

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フラウンホーファー界面工学およびバイオテクノロジー研究所

https://www.igb.fraunhofer.de/en.html

にて研究員として勤務しています。