P50 (ciśnienie)

Inne zastosowania, patrz P50 (disambiguation).

W biochemii, p50 reprezentuje ciśnienie parcjalne gazu wymagane do osiągnięcia 50% nasycenia miejsc wiązania danego białka. Wartości p50 są ujemnie skorelowane z powinowactwem do substratu; niższe wartości odpowiadają wyższemu powinowactwu i odwrotnie. Termin ten jest analogiczny do stałej Michaelisa-Mentena (KM), która określa stężenie substratu wymaganego dla enzymu do osiągnięcia 50% jego maksymalnej prędkości reakcji.

Koncepcja p50 wywodzi się z rozważania frakcyjnego nasycenia białka przez gaz. Wyobraźmy sobie mioglobinę, białko, które jest w stanie związać jedną cząsteczkę tlenu, jak w poniższej odwracalnej reakcji, której stała równowagi K (która jest również stałą dysocjacji, ponieważ opisuje odwracalne zdarzenie asocjacji-dysocjacji) jest równa iloczynowi stężeń (w stanie równowagi) wolnej mioglobiny i wolnego tlenu, podzielonemu przez stężenie kompleksu mioglobina-tlen.

Mb + O 2 ↽ – – – ⇀ Mb ⋅ O 2 {Mb+O_{2}<=>Mb O_{2}}}} K = {displaystyle {{K}}= {{Krm {{frac {{}}}}}}}

Frakcyjne nasycenie YO2 mioglobiny to jaka część całkowitego stężenia mioglobiny składa się z mioglobiny związanej z tlenem, co można przearanżować jako stężenie wolnego tlenu nad sumą tego stężenia i stałej dysocjacji K. Ponieważ tlen dwuatomowy jest gazem, jego stężenie w roztworze można traktować jako ciśnienie parcjalne.

Y O 2 = + ⇒ K + ⇒ p O 2 K + p O 2 {{displaystyle Y_{O_{2}}={{rm {{}frac {{+}}} rightarrow {{}}}}{Rightarrow {{rm {{frac {{p}}}}}= {{rm {{frac {{p}}}}}}={{rm {{frac {{p}}}}}}}}}

Z definiowania p50 jako ciśnienia cząstkowego, przy którym frakcja nasycenia wynosi 50%, możemy wywnioskować, że jest ona w rzeczywistości równa stałej dysocjacji K.

p 50 K + p 50 = 0.5 ⇒ p 50 = K {{displaystyle {{frac {p_{50}}{K+p_{50}}}=0.5}

Na przykład, p50 mioglobiny dla O2 wynosi 130 paskali, podczas gdy P50 dla hemoglobiny dorosłego człowieka wynosi 3.5 kPa. Tak więc, gdy ciśnienie parcjalne O2 jest niskie, O2 związany z hemoglobiną jest łatwiej przenoszony do mioglobiny. Mioglobina, występująca w wysokich stężeniach w tkance mięśniowej, może następnie przenieść tlen do włókien mięśniowych, gdzie zostanie on wykorzystany do wytworzenia energii napędzającej skurcz mięśni. Innym przykładem jest ludzka hemoglobina płodowa, która ma wyższe powinowactwo (niższe P50) niż hemoglobina dorosłego człowieka i dlatego umożliwia pobór tlenu przez barierę dyfuzyjną łożyska.

.

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany.