Na bioquímica, p50 representa a pressão parcial de um gás necessária para atingir 50% de saturação dos locais de ligação de uma determinada proteína. Os valores de p50 estão negativamente correlacionados com a afinidade do substrato; valores mais baixos correspondem a maior afinidade e vice-versa. O termo é análogo à constante de Michaelis-Menten (KM), que identifica a concentração de substrato necessária para que uma enzima atinja 50% de sua velocidade máxima de reação.

O conceito de p50 é derivado da consideração da saturação fracionária de uma proteína por um gás. Imagine a mioglobina, uma proteína que é capaz de ligar uma única molécula de oxigênio, conforme a reação reversível abaixo, cuja constante de equilíbrio K (que também é uma constante de dissociação, pois descreve um evento de associação-dissociação reversível) é igual ao produto das concentrações (em equilíbrio) de mioglobina livre e oxigênio livre, dividido pela concentração do complexo mioglobina-oxigênio.

Mb + O 2 ↽ – – ⇀ Mb ⋅ O 2 {\i1}displaystyle {\i}ce {Mb+O_{2}<=>Mb\cdot O_{2}}}} K = {\i1}displaystyle {\i}={\i}{\i}{\i1}frac {\i}{}}}}}}}

A saturação fracional YO2 da mioglobina é a proporção da concentração total de mioglobina composta pela mioglobina ligada ao oxigênio, que pode ser reordenada como a concentração de oxigênio livre sobre a soma dessa concentração e a constante de dissociação K. Como o oxigênio diatômico é um gás, sua concentração em solução pode ser pensada como uma pressão parcial.

Y O 2 = + ⇒ K + ⇒ p O 2 K + p O 2 {\i1}=={\i}{\i1}{\i1}{\i1}displaystyle Y_{\i}={\i}{\i1}frac {\i}{\i1}Ritro direito {\i}{\i}{\i1}frac {\i}}}}}}{\\i1}A direita{\i}defrac=p{\i}p{\i1}O}}}}}{\i},{\i}\i+,}}}}}{\i}A direita{\i}p{\i}defrac=p{\i}p{\i_2}}}}}}}}}}}}}}}}

Da definição do p50 como a pressão parcial na qual a saturação fracionária é de 50%, podemos deduzir que é de fato igual à constante de dissociação K.

p 50 K + p 50 = 0.5 ⇒ p 50 = K {\displaystyle {\frac {\p_{50}}}{K+p_{50}}=0,5\Rightarrow p_{50}=K}

Por exemplo, o p50 da mioglobina para O2 é 130 pascals enquanto o P50 para hemoglobina adulta é 3,5 kPa. Assim, quando a pressão parcial de O2 é baixa, o O2 ligado à hemoglobina é mais facilmente transferido para a mioglobina. A mioglobina, encontrada em altas concentrações no tecido muscular, pode então transferir o oxigênio para as fibras musculares, onde será usada na geração de energia para alimentar a contração muscular. Outro exemplo é o da hemoglobina fetal humana, que tem maior afinidade (P50 inferior) que a hemoglobina adulta e, portanto, permite a absorção de oxigênio através da barreira de difusão placentária.