În biochimie, p50 reprezintă presiunea parțială a unui gaz necesară pentru a obține o saturație de 50% a situsurilor de legare a unei anumite proteine. Valorile lui p50 sunt corelate negativ cu afinitatea pentru substrat; valorile mai mici corespund unei afinități mai mari și viceversa. Termenul este analog cu constanta Michaelis-Menten (KM), care identifică concentrația de substrat necesară pentru ca o enzimă să atingă 50% din viteza sa maximă de reacție.
Conceptul de p50 este derivat din considerarea saturației fracționate a unei proteine de către un gaz. Imaginați-vă mioglobina, o proteină care este capabilă să lege o singură moleculă de oxigen, conform reacției reversibile de mai jos, a cărei constantă de echilibru K (care este, de asemenea, o constantă de disociere, deoarece descrie un eveniment reversibil de asociere-disociere) este egală cu produsul dintre concentrațiile (la echilibru) de mioglobină liberă și oxigen liber, împărțit la concentrația complexului mioglobină-oxigen.
Mb + O 2 ↽ – – – ⇀ Mb ⋅ O 2 {\displaystyle {\ce {Mb+O_{2}<=>Mb\cdot O_{2}}}} 
Saturația fracționată YO2 a mioglobinei reprezintă proporția din concentrația totală a mioglobinei care este formată din mioglobina legată de oxigen, care poate fi rearanjată ca fiind concentrația de oxigen liber peste suma dintre această concentrație și constanta de disociere K. Deoarece oxigenul diatomic este un gaz, concentrația sa în soluție poate fi considerată ca o presiune parțială.
Y O 2 = + ⇒ K + ⇒ p O 2 K + p O 2 {\displaystyle Y_{O_{2}}={\rm {{\frac {{\frac {}{}{+}}}Rightarrow {\rm {{\frac {}{{\it {{K}\,{\rm {+\\,}}}}}\Rightarrow {\rm {\frac {\it {p{\rm {O_{2}}}}}{\it {{K}\,{\rm {+\,{\it {p{\rm {_{2}}}}}}}}}}}}}}}} 
Din definiția p50 ca fiind presiunea parțială la care saturația fracționată este de 50%, putem deduce că aceasta este de fapt egală cu constanta de disociere K.
p 50 K + p 50 = 0.5 ⇒ p 50 = K {\displaystyle {\frac {p_{50}}{K+p_{50}}}=0,5\Rightarrow p_{50}=K} 
De exemplu, p50 a mioglobinei pentru O2 este de 130 pascali, în timp ce p50 pentru hemoglobina adultă este de 3,5 kPa. Astfel, atunci când presiunea parțială a O2 este scăzută, O2 legat de hemoglobină este mai ușor de transferat la mioglobină. Mioglobina, care se găsește în concentrații ridicate în țesutul muscular, poate transfera apoi oxigenul către fibrele musculare din țesutul muscular, unde va fi utilizat în generarea de energie pentru a alimenta contracția musculară. Un alt exemplu este cel al hemoglobinei fetale umane, care are o afinitate mai mare (P50 mai mică) decât hemoglobina adultă și, prin urmare, permite absorbția de oxigen prin bariera de difuzie placentară.
.