En biochimie, p50 représente la pression partielle d’un gaz nécessaire pour atteindre une saturation de 50% des sites de liaison d’une protéine particulière. Les valeurs de p50 sont négativement corrélées avec l’affinité du substrat ; des valeurs plus faibles correspondent à une affinité plus élevée et vice versa. Le terme est analogue à la constante de Michaelis-Menten (KM), qui identifie la concentration de substrat nécessaire pour qu’une enzyme atteigne 50 % de sa vitesse de réaction maximale.
Le concept de p50 est dérivé en considérant la saturation fractionnelle d’une protéine par un gaz. Imaginons la myoglobine, une protéine capable de fixer une seule molécule d’oxygène, selon la réaction réversible ci-dessous, dont la constante d’équilibre K (qui est aussi une constante de dissociation, puisqu’elle décrit un événement d’association-dissociation réversible) est égale au produit des concentrations (à l’équilibre) de myoglobine libre et d’oxygène libre, divisé par la concentration du complexe myoglobine-oxygène.
Mb + O 2 ↽ – – ⇀ Mb ⋅ O 2 {\displaystyle {\ce {Mb+O_{2}<=>Mb\cdot O_{2}}}} 
La saturation fractionnelle YO2 de la myoglobine est la proportion de la concentration totale de myoglobine qui est constituée de myoglobine liée à l’oxygène, ce qui peut être réarrangé comme la concentration d’oxygène libre sur la somme de cette concentration et de la constante de dissociation K. L’oxygène diatomique étant un gaz, sa concentration en solution peut être considérée comme une pression partielle.
Y O 2 = + ⇒ K + ⇒ p O 2 K + p O 2 {\displaystyle Y_{O_{2}}={\rm {{\frac {}{+}}\Rightarrow {\rm {{\frac {}{\it {{K}\,{\rm {+\,}}}}}}Flèche droite {\rm {{frac} {p{\rm {O_{2}}}}}}{\it {{K}\\, {\rm {+\,{\}{p{\rm {O_{2}}}}}}}}}}}}}}}}}}} 
De la définition de la p50 comme pression partielle à laquelle la saturation fractionnée est de 50%, on peut déduire qu’elle est en fait égale à la constante de dissociation K.
p 50 K + p 50 = 0.5 ⇒ p 50 = K {\displaystyle {\frac {p_{50}}{K+p_{50}}}=0,5\Rightarrow p_{50}=K} 
Par exemple, la p50 de la myoglobine pour l’O2 est de 130 pascals alors que la P50 de l’hémoglobine adulte est de 3,5 kPa. Ainsi, lorsque la pression partielle d’O2 est faible, l’O2 lié à l’hémoglobine est plus facilement transféré à la myoglobine. La myoglobine, que l’on trouve en forte concentration dans le tissu musculaire, peut alors transférer l’oxygène aux fibres musculaires du tissu musculaire, où il sera utilisé dans la production d’énergie pour alimenter la contraction musculaire. Un autre exemple est celui de l’hémoglobine fœtale humaine, qui a une affinité plus élevée (P50 plus faible) que l’hémoglobine adulte, et permet donc l’absorption d’oxygène à travers la barrière de diffusion placentaire.