En bioquímica, p50 representa la presión parcial de un gas necesaria para alcanzar el 50% de saturación de los sitios de unión de una determinada proteína. Los valores de p50 están correlacionados negativamente con la afinidad por el sustrato; los valores más bajos corresponden a una mayor afinidad y viceversa. El término es análogo a la constante de Michaelis-Menten (KM), que identifica la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance el 50% de su velocidad máxima de reacción.
El concepto de p50 se deriva de considerar la saturación fraccional de una proteína por un gas. Imaginemos la mioglobina, una proteína que es capaz de unir una sola molécula de oxígeno, según la reacción reversible que se muestra a continuación, cuya constante de equilibrio K (que también es una constante de disociación, ya que describe un evento de asociación-disociación reversible) es igual al producto de las concentraciones (en equilibrio) de la mioglobina libre y el oxígeno libre, dividido por la concentración del complejo mioglobina-oxígeno.
Mb + O 2 ↽ – – ⇀ Mb ⋅ O 2 {\displaystyle {\ce {Mb+O_{2}<=>Mb\cdot O_{2}}}} 
La saturación fraccional YO2 de la mioglobina es qué proporción de la concentración total de mioglobina está formada por mioglobina unida a oxígeno, que puede reordenarse como la concentración de oxígeno libre sobre la suma de dicha concentración y la constante de disociación K. Como el oxígeno diatómico es un gas, su concentración en solución puede pensarse como una presión parcial.
Y O 2 = + ⇒ K + ⇒ p O 2 K + p O 2 {\displaystyle Y_{O_{2}={rm {{\frac {}{+}}Rightarrow {\rm {{\frac {}{{K}},{{rm}{+}, }}}}} {{rm}{frac}{p} { {{2}}}}}}{p} {{K}}, {{rm}{+}, }}}}} {{p}{p}{m} {{2}}}}}}}}}}}}}}}}}}. 
De la definición de p50 como la presión parcial a la que la saturación fraccional es del 50%, podemos deducir que en realidad es igual a la constante de disociación K.
p 50 K + p 50 = 0.5 ⇒ p 50 = K {\displaystyle {\frac {p_{50}}+p_{50}}=0,5\Rightarrow p_{50}=K} 
Por ejemplo, la p50 de la mioglobina para el O2 es de 130 pascales mientras que la P50 de la hemoglobina adulta es de 3,5 kPa. Así, cuando la presión parcial de O2 es baja, el O2 unido a la hemoglobina se transfiere más fácilmente a la mioglobina. La mioglobina, que se encuentra en altas concentraciones en el tejido muscular, puede entonces transferir el oxígeno a las fibras musculares del tejido muscular, donde se utilizará en la generación de energía para alimentar la contracción muscular. Otro ejemplo es el de la hemoglobina fetal humana, que tiene una mayor afinidad (menor P50) que la hemoglobina adulta y, por tanto, permite la captación de oxígeno a través de la barrera de difusión de la placenta.