A biokémiában a p50 egy gáz parciális nyomását jelenti, amely egy adott fehérje kötőhelyeinek 50%-os telítettségéhez szükséges. A p50 értékei negatívan korrelálnak a szubsztrátaffinitással; az alacsonyabb értékek magasabb affinitásnak felelnek meg és fordítva. A kifejezés analóg a Michaelis-Menten-állandóval (KM), amely azt a szubsztrátkoncentrációt határozza meg, amely egy enzim maximális reakciósebességének 50%-ának eléréséhez szükséges.
A p50 fogalma egy fehérje gázzal való frakcionális telítettségének figyelembevételéből származik. Képzeljük el a mioglobint, egy olyan fehérjét, amely képes egyetlen molekula oxigént megkötni, az alábbi reverzibilis reakció szerint, amelynek K egyensúlyi állandója (amely egyben disszociációs állandó is, mivel egy reverzibilis asszociációs-dissociációs eseményt ír le) egyenlő a szabad mioglobin és a szabad oxigén koncentrációinak (egyensúlyi állapotban) szorzatával, osztva a mioglobin-oxigén komplex koncentrációjával.
Mb + O 2 ↽ – – ⇀ Mb ⋅ O 2 {\displaystyle {\ce {Mb+O_{2}<=>Mb\cdot O_{2}}}} 
A mioglobin YO2 frakcionális telítettsége az, hogy a teljes mioglobinkoncentráció hány százalékát teszi ki az oxigénhez kötött mioglobin, ami átrendezhető a szabad oxigén koncentrációjának és a K disszociációs állandó összegének hányadaként. Mivel a kétatomos oxigén gáz, az oldatban lévő koncentrációja parciális nyomásként is felfogható.
Y O 2 = + ⇒ K + ⇒ p O 2 K + p O 2 {\displaystyle Y_{O_{2}}={\rm {{\frac {}{+}}}\Rightarrow {\rm {{\frac {}{\it {{K}\,{\rm {+\,}}}}}\Rightarrow {\rm {\frac {\it {p{\rm {O_{2}}}}}{\it {{K}\,{\rm {+\,{\it {p{\rm {O_{2}}}}}}}}}}}}}}}} 
A p50 meghatározásából, mint abból a parciális nyomásból, amelynél a frakcionált telítettség 50%-os, levezethetjük, hogy ez valójában egyenlő a K disszociációs állandóval.
p 50 K + p 50 = 0.5 ⇒ p 50 = K {\displaystyle {\frac {p_{50}}{K+p_{50}}}=0.5\Rightarrow p_{50}=K} 
Például a mioglobin p50 értéke O2-re 130 pascal, míg a felnőtt hemoglobin p50 értéke 3,5 kPa. Így amikor az O2 parciális nyomása alacsony, a hemoglobinhoz kötött O2 könnyebben átkerül a mioglobinba. Az izomszövetben nagy koncentrációban megtalálható mioglobin ezután képes az oxigént az izomszöveti izomrostokhoz eljuttatni, ahol azt az izomösszehúzódást tápláló energia előállítására használja fel. Egy másik példa az emberi magzati hemoglobin, amelynek nagyobb az affinitása (alacsonyabb a P50), mint a felnőtt hemoglobinnak, és ezért lehetővé teszi az oxigén felvételét a placentáris diffúziós gáton keresztül.