In biochimica, p50 rappresenta la pressione parziale di un gas necessaria per raggiungere il 50% di saturazione dei siti di legame di una particolare proteina. I valori di p50 sono correlati negativamente con l’affinità del substrato; valori più bassi corrispondono ad una maggiore affinità e viceversa. Il termine è analogo alla costante di Michaelis-Menten (KM), che identifica la concentrazione di substrato necessaria a un enzima per raggiungere il 50% della sua massima velocità di reazione.
Il concetto di p50 deriva dal considerare la saturazione frazionaria di una proteina da parte di un gas. Immaginiamo la mioglobina, una proteina che è in grado di legare una singola molecola di ossigeno, come da reazione reversibile qui sotto, la cui costante di equilibrio K (che è anche una costante di dissociazione, poiché descrive un evento reversibile di associazione-dissociazione) è uguale al prodotto delle concentrazioni (all’equilibrio) della mioglobina libera e dell’ossigeno libero, diviso per la concentrazione del complesso mioglobina-ossigeno.
Mb + O 2 ↽ – – ⇀ Mb ⋅ O 2 {\displaystyle {{Mb+O_{2}<=>Mb\cdot O_{2}}}} 
La saturazione frazionaria YO2 della mioglobina è quale proporzione della concentrazione totale di mioglobina è costituita da mioglobina legata all’ossigeno, che può essere riorganizzata come la concentrazione di ossigeno libero sulla somma di tale concentrazione e la costante di dissociazione K. Poiché l’ossigeno biatomico è un gas, la sua concentrazione in soluzione può essere pensata come una pressione parziale.
Y O 2 = + ⇒ K + ⇒ p O 2 K + p O 2 {displaystyle Y_{O_{2}}={rm {{frac {}+} freccia destra {{frac {}it {K},{}}}}} destro destro, destra, destra, destra, destra, destra, destra, destra, destra, destra, destra, destra, destra. 
Dalla definizione di p50 come pressione parziale alla quale la saturazione frazionaria è del 50%, possiamo dedurre che essa è infatti uguale alla costante di dissociazione K.
p 50 K + p 50 = 0.5 ⇒ p 50 = K {displaystyle {frac {p_{50}}{K+p_{50}}=0,5\Rightarrow p_{50}=K} 
Per esempio, la p50 della mioglobina per l’O2 è 130 pascal mentre la P50 dell’emoglobina adulta è 3,5 kPa. Così, quando la pressione parziale di O2 è bassa, l’O2 legato all’emoglobina è più facilmente trasferito alla mioglobina. La mioglobina, che si trova in alte concentrazioni nel tessuto muscolare, può quindi trasferire l’ossigeno alle fibre muscolari del tessuto muscolare, dove verrà utilizzato nella generazione di energia per alimentare la contrazione muscolare. Un altro esempio è quello dell’emoglobina fetale umana, che ha una maggiore affinità (P50 inferiore) rispetto all’emoglobina adulta, e quindi permette l’assorbimento dell’ossigeno attraverso la barriera di diffusione placentare.